เอนไซม์ที่ทำหน้าที่สร้างพันธะคาร์บอกซิลเอสเทอร์ในพิษงู

พิษงูมีเอนไซม์ที่ไฮโดรไลซ์พันธะคาร์บอกซิลเอสเทอร์สารตั้งต้นสำหรับการไฮโดรไลซิส ได้แก่ ฟอสโฟลิพิด อะซิติลโคลีน และอะโรมาติกอะซิเตตเอนไซม์เหล่านี้ประกอบด้วยสามชนิด: ฟอสโฟไลเปส อะซิติลโคลีนเอสเตอเรส และอะโรมาติกเอสเทอเรสอาร์จินีนเอสเทอเรสในพิษงูยังสามารถไฮโดรไลซ์อาร์จินีนหรือไลซีนสังเคราะห์ได้ แต่ส่วนใหญ่จะไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ของโปรตีนในธรรมชาติ ดังนั้นจึงเป็นของโปรตีเอสเอนไซม์ที่กล่าวถึงในที่นี้จะทำหน้าที่บนสารตั้งต้นที่เป็นเอสเทอร์เท่านั้น และไม่สามารถออกฤทธิ์กับพันธะเปปไทด์ใดๆในบรรดาเอนไซม์เหล่านี้ หน้าที่ทางชีวภาพของอะเซทิลโคลีนเอสเตอเรสและฟอสโฟไลเปสมีความสำคัญมากกว่าและได้รับการศึกษาอย่างเต็มที่พิษงูบางชนิดมีฤทธิ์อะโรมาติกเอสเทอเรสรุนแรง ซึ่งสามารถไฮโดรไลซ์ p-nitrophenyl ethyl ester, a – หรือ P-naphthalene acetate และ indole ethyl esterยังไม่ทราบว่ากิจกรรมนี้ผลิตโดยเอนไซม์อิสระหรือผลข้างเคียงที่ทราบของคาร์บอกซีเลสเทอเรส นับประสาอะไรกับความสำคัญทางชีวภาพของมันเมื่อพิษของ Agkistrodon halys Japonicus ทำปฏิกิริยากับ p-nitrophenyl ethyl ester และ indole ethyl ester ไม่พบไฮโดรไลเสตของ p-nitrophenol และ indole phenol;ในทางตรงกันข้าม หากเอสเทอร์เหล่านี้ทำปฏิกิริยากับพิษงูสปีชีส์ย่อยของงูเห่า Zhoushan และพิษงู Bungarus multicinctus พวกมันจะถูกไฮโดรไลซ์อย่างรวดเร็วเป็นที่ทราบกันดีว่าพิษของงูเห่าเหล่านี้มีกิจกรรมของเอนไซม์โคลีนเอสเทอเรสที่รุนแรง ซึ่งอาจเป็นตัวการในการไฮโดรไลซิสของสารตั้งต้นข้างต้นในความเป็นจริง Mclean และคณะ(1971) รายงานว่าพิษงูหลายชนิดที่อยู่ในตระกูลงูเห่าสามารถไฮโดรไลซ์อินโดลเอทิลเอสเทอร์ แนพทาลีนเอทิลเอสเทอร์ และบิวทิลแนฟทาลีนเอสเทอร์พิษของงูเหล่านี้มาจาก: งูเห่า, งูเห่าคอดำ, งูเห่าปากดำ, งูเห่าทอง, งูเห่าอียิปต์, งูจงอาง, งูเห่าทอง, แมมบ้าดำและแมมบ้าปากขาว (D. aw ยังรู้จักงูหางกระดิ่งตะวันออก

พิษงูสามารถไฮโดรไลซ์ methyl indole ethyl ester ซึ่งเป็นสารตั้งต้นในการหาค่า cholinesterase activity ในซีรั่ม แต่พิษงูชนิดนี้ไม่แสดงฤทธิ์ของ cholinesteraseนี่แสดงให้เห็นว่ามี esterase ที่ไม่รู้จักในพิษงูเห่า ซึ่งแตกต่างจาก cholinesteraseเพื่อให้เข้าใจธรรมชาติของเอนไซม์นี้ จำเป็นต้องมีการแยกสารเพิ่มเติม

1、 ฟอสโฟไลเปส A2

(I) ภาพรวม

ฟอสโฟไลเปสเป็นเอนไซม์ที่สามารถไฮโดรไลซ์กลีเซอรีลฟอสเฟตฟอสโฟไลเปสในธรรมชาติมี 5 ชนิด ได้แก่ ฟอสโฟลิเปส A2 และฟอสโฟลิเปส

A. , phospholipase B, phospholipase C และ phospholipase D. พิษงูส่วนใหญ่ประกอบด้วย phospholipase A2 (PLA2) พิษงูบางชนิดประกอบด้วย phospholipase B และ phospholipases อื่นๆ ส่วนใหญ่พบในเนื้อเยื่อของสัตว์และแบคทีเรียรูปที่ 3-11-4 แสดงตำแหน่งการทำงานของฟอสโฟไลเปสเหล่านี้ในการไฮโดรไลซิสของสารตั้งต้น

ในบรรดาฟอสโฟไลเปส PLA2 ได้รับการศึกษาเพิ่มเติมอาจเป็นเอนไซม์ที่ได้รับการศึกษามากที่สุดในพิษงูสารตั้งต้นของมันคือพันธะเอสเทอร์ในตำแหน่งที่สองของ Sn-3-glycerophosphateเอนไซม์นี้พบมากในพิษงู พิษผึ้ง พิษแมงป่อง และเนื้อเยื่อของสัตว์ และ PLA2 ก็มีมากในพิษงูสี่ตระกูลเนื่องจากเอนไซม์นี้ทำลายเซลล์เม็ดเลือดแดงและทำให้เม็ดเลือดแดงแตก จึงเรียกอีกอย่างว่า "ฮีโมไลซิน"บางคนเรียก PLA2 hemolytic lecithinase

Ludeeke พบครั้งแรกว่าพิษของงูสามารถสร้างสารประกอบ hemolytic โดยออกฤทธิ์กับเลซิตินผ่านเอนไซม์ต่อมา Delezenne และคณะพิสูจน์แล้วว่าเมื่อพิษของงูเห่าออกฤทธิ์ต่อซีรั่มของม้าหรือไข่แดง มันจะสร้างสารที่ละลายน้ำได้เป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้วว่า PLA2 สามารถออกฤทธิ์โดยตรงกับฟอสโฟลิพิดของเยื่อหุ้มเซลล์เม็ดเลือดแดง ทำลายโครงสร้างของเยื่อหุ้มเซลล์เม็ดเลือดแดงและทำให้เม็ดเลือดแดงแตกโดยตรงนอกจากนี้ยังสามารถออกฤทธิ์กับซีรั่มหรือเพิ่มเลซิตินเพื่อผลิตเลซิตินที่ละลายเม็ดเลือดแดง ซึ่งทำหน้าที่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงเพื่อผลิตเม็ดเลือดแดงแตกทางอ้อมแม้ว่า PLA2 จะมีมากในพิษงูทั้งสี่ตระกูล แต่เนื้อหาของเอนไซม์ในพิษงูต่างๆ นั้นแตกต่างกันเล็กน้อยงูกะปะ (ค

พิษงูแสดงกิจกรรมของ PLA2 ที่อ่อนแอเท่านั้นตารางที่ 3-11-11 แสดงการเปรียบเทียบกิจกรรมของ PLA2 ของงูพิษ 10 ชนิดที่สำคัญในประเทศจีน

ตารางที่ 3-11-11 การเปรียบเทียบกิจกรรมของฟอสโฟไลเปส VIII ของพิษงู 10 ชนิดในประเทศจีน

พิษงู

ปล่อยไขมัน

กรดอะลิฟาติก,

จูมอล/มก.)

กิจกรรมเม็ดเลือดแดง CHU50/^ g * ml)

พิษงู

ปล่อยกรดไขมัน

(^ราออล/มก.)

กิจกรรม hemolytic “(HU50/ftg * 1111)

นาจานาจาอัตตรา

9. 62

สิบเอ็ด

ไมเกรสฟาลโอฟีส

ห้าจุดหนึ่งศูนย์

คาลิสพัลลา

8. 68

สองพันแปดร้อย

กราซิลิส

V, เฉียบพลัน

7. 56

* * #

โอฟีโอฟากัส ฮันนาห์

สามจุดแปดสอง

หนึ่งร้อยสี่สิบ

Bnugarus fasctatus

7,56

สองร้อยแปดสิบ

ข. มัลติซินตัส

หนึ่งจุดเก้าหก

สองร้อยแปดสิบ

งูพิษรัสเซลลี

เจ็ดจุดศูนย์สาม

ที, เมือก

หนึ่งจุดแปดห้า

สยามเมนซิส

ที. สเตจเนเกรี

0. 97

(2) การแยกและการทำให้บริสุทธิ์

เนื้อหาของ PLA2 ในพิษงูมีจำนวนมาก และมีความเสถียรต่อความร้อน กรด ด่าง และสารที่เปลี่ยนแปลงได้ ดังนั้นจึงง่ายต่อการทำให้บริสุทธิ์และแยก PLA2วิธีการทั่วไปคือดำเนินการกรองเจลบนพิษดิบก่อน จากนั้นดำเนินการโครมาโตกราฟีแบบแลกเปลี่ยนไอออน และขั้นตอนต่อไปสามารถทำซ้ำได้ควรสังเกตว่าการทำแห้งแบบเยือกแข็งของ PLA2 หลังจากโครมาโตกราฟีแบบแลกเปลี่ยนไอออนไม่ควรทำให้เกิดการรวมตัว เนื่องจากกระบวนการทำแห้งแบบเยือกแข็งมักจะเพิ่มความแข็งแรงของไอออนในระบบ ซึ่งเป็นปัจจัยสำคัญที่ทำให้เกิดการรวมตัวของ PLA2นอกจากวิธีการทั่วไปข้างต้นแล้ว ยังมีการนำวิธีการต่อไปนี้มาใช้ด้วย: ① Wells et al.② อะนาล็อกซับสเตรตของ PLA2 ถูกใช้เป็นลิแกนด์สำหรับโครมาโตกราฟีแบบสัมพรรคภาพลิแกนด์นี้สามารถจับกับ PLA2 ในพิษงูได้ด้วย Ca2+EDTA ส่วนใหญ่จะใช้เป็นตัวทำละลายหลังจากเอา Ca2+ ออก ความสัมพันธ์ระหว่าง PLA2 กับลิแกนด์จะลดลง และสามารถแยกออกจากลิแกนด์ได้คนอื่นใช้สารละลายอินทรีย์ 30% หรือยูเรีย 6 โมล/ลิตรเป็นตัวชะ③ ดำเนินการโครมาโตกราฟีแบบไม่ชอบน้ำด้วย PheiiylSephar0SeCL-4B เพื่อกำจัด PLA2 ร่องรอยในคาร์ดิโอทอกซิน④ แอนติบอดีต่อต้าน PLA2 ถูกใช้เป็นลิแกนด์เพื่อทำโครมาโตกราฟีแบบสัมพรรคภาพบน PLA2

จนถึงตอนนี้ PLAZ พิษงูจำนวนมากได้รับการทำให้บริสุทธิ์แล้วตู่ et al.(พ.ศ. 2520) ระบุ PLA2 ที่บริสุทธิ์จากพิษงูก่อนปี พ.ศ. 2518 ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา มีรายงานจำนวนมากเกี่ยวกับการแยกและการทำให้บริสุทธิ์ของ PLA2 ทุกปีที่นี่ เรามุ่งเน้นไปที่การแยกและการทำให้บริสุทธิ์ของ PLA โดยนักวิชาการชาวจีน

เฉิน หยวนฉง และคณะ(1981) แยก PLA2 สามชนิดออกจากพิษของ Agkistrodon halys Pallas ในเจ้อเจียง ซึ่งสามารถแบ่งออกเป็น PLA2 ที่เป็นกรด เป็นกลาง และเป็นด่างตามจุดไอโซอิเล็กทริกของพวกมันตามความเป็นพิษ PLA2 ที่เป็นกลางนั้นเป็นพิษมากกว่า ซึ่งได้รับการระบุว่าเป็น presynaptic neurotoxin Agkistrodotoxinอัลคาไลน์ PLA2 มีความเป็นพิษน้อยกว่า และ PLA2 ที่เป็นกรดแทบไม่มีความเป็นพิษเลยอู๋ เซียงฟู่ และคณะ(1984) เปรียบเทียบคุณลักษณะของ PLA2 สามชนิด ได้แก่ น้ำหนักโมเลกุล องค์ประกอบของกรดอะมิโน ปลาย N จุดไอโซอิเล็กทริก ความคงตัวทางความร้อน กิจกรรมของเอนไซม์ ความเป็นพิษ และกิจกรรมการทำลายเม็ดเลือดแดงผลการวิจัยพบว่าพวกมันมีน้ำหนักโมเลกุลและความคงตัวทางความร้อนใกล้เคียงกัน แต่มีความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญในด้านอื่นๆในด้านการทำงานของเอนไซม์พบว่ากิจกรรมของเอนไซม์กรดสูงกว่ากิจกรรมของเอนไซม์ที่เป็นด่างผลของการละลายเม็ดเลือดแดงของเอนไซม์อัลคาไลน์ต่อเซลล์เม็ดเลือดแดงของหนูนั้นรุนแรงที่สุด รองลงมาคือเอนไซม์ที่เป็นกลาง และเอนไซม์ที่เป็นกรดแทบจะไม่ทำให้เซลล์เม็ดเลือดแดงแตกดังนั้นจึงสันนิษฐานว่าผล hemolytic ของ PLAZ เกี่ยวข้องกับประจุของโมเลกุล PLA2จาง จิงกัง และคณะ(1981) ได้สร้างผลึก Agkistrodotoxinตู่ กวงเหลียง และคณะ(1983) รายงานว่า PLA ที่เป็นพิษซึ่งมีจุดไอโซอิเล็กทริกที่ 7.6 ถูกแยกและทำให้บริสุทธิ์จากพิษของปลาไวเปรา (Vipera rotundus) จากฝูเจี้ยน และคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมี องค์ประกอบของกรดอะมิโน และลำดับของกรดอะมิโน 22 ตัวที่ตกค้างที่ N -terminal ถูกกำหนดLi Yuesheng และคณะ(1985) แยกและทำให้บริสุทธิ์ PLA2 อีกชนิดหนึ่งจากพิษของ Viper rotundus ในฝูเจี้ยนหน่วยย่อยของ PLA2 * คือ 13,800 จุดไอโซอิเล็กทริกคือ 10.4 และกิจกรรมเฉพาะคือ 35/xnioI/miri mg。 ด้วยเลซิตินเป็นสารตั้งต้น ค่า pH ที่เหมาะสมของเอนไซม์คือ 8.0 และอุณหภูมิที่เหมาะสมคือ 65 ° C . ฉีด LD5 ทางหลอดเลือดดำในหนู0.5 ± 0.12 มก./กก.เอนไซม์นี้มีฤทธิ์ต้านการแข็งตัวของเลือดและ hemolytic ที่เห็นได้ชัดโมเลกุลของ PLA2 ที่เป็นพิษประกอบด้วย 123 ส่วนที่เหลือของกรดอะมิโน 18 ชนิดโมเลกุลนี้อุดมไปด้วยซิสเทอีน (14) กรดแอสปาร์ติก (14) และไกลซีน (12) แต่มีเมไทโอนีนเพียงตัวเดียว และ N-terminal ของมันคือซีรีนตกค้างเมื่อเปรียบเทียบกับ PLA2 ที่แยกได้โดย Tuguang น้ำหนักโมเลกุลและจำนวนของกรดอะมิโนที่ตกค้างของไอโซเอ็นไซม์ทั้งสองนั้นคล้ายกันมากและองค์ประกอบของกรดอะมิโนก็คล้ายกันมากเช่นกัน แต่จำนวนของกรดแอสปาร์ติกและโพรลีนที่ตกค้างนั้นแตกต่างกันบ้างพิษงูจงอางกว่างซีมี PLA2 เข้มข้นShu Yuyan และคณะ(1989) แยก PLA2 ออกจากพิษ ซึ่งมีฤทธิ์เฉพาะสูงกว่าพิษดั้งเดิม 3.6 เท่า น้ำหนักโมเลกุล 13,000 ส่วนประกอบของกรดอะมิโนตกค้าง 122 ตัว จุดไอโซอิเล็กทริก 8.9 และเสถียรภาพทางความร้อนที่ดีจากการสังเกตด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนถึงผลของ PLA2 พื้นฐานต่อเซลล์เม็ดเลือดแดง จะเห็นได้ว่ามีผลอย่างชัดเจนต่อเยื่อหุ้มเซลล์เม็ดเลือดแดงของมนุษย์ แต่ไม่มีผลชัดเจนต่อเซลล์เม็ดเลือดแดงของแพะPLA2 นี้มีผลต่อการชะลอความเร็วของเซลล์เม็ดเลือดแดงในมนุษย์ แพะ กระต่าย และหนูตะเภาอย่างเห็นได้ชัดเฉินและคณะเอนไซม์นี้สามารถยับยั้งการรวมตัวของเกล็ดเลือดที่เกิดจาก ADP คอลลาเจน และกรดโซเดียมอะราคิโดนิกเมื่อความเข้มข้นของ PLA2 เป็น 10/xg/ml~lOOjug/ml การรวมตัวของเกล็ดเลือดจะถูกยับยั้งอย่างสมบูรณ์หากใช้เกล็ดเลือดที่ล้างแล้วเป็นวัสดุ PLA2 จะไม่สามารถยับยั้งการรวมตัวที่ความเข้มข้น 20Mg/mlแอสไพรินเป็นตัวยับยั้งเอนไซม์ไซโคลออกซีจีเนส ซึ่งสามารถยับยั้งผลกระทบของ PLA2 ต่อเกล็ดเลือดPLA2 อาจยับยั้งการรวมตัวของเกล็ดเลือดโดยการไฮโดรไลซ์กรด arachidonic เพื่อสังเคราะห์ thromboxane A2โครงสร้างสารละลายของ PLA2 ที่ผลิตโดย Agkistrodon halys Pallas venom ในมณฑลเจ้อเจียงได้รับการศึกษาโดยวิธีไดโครอิซึมแบบวงกลม การเรืองแสง และการดูดกลืนรังสียูวีผลการทดลองพบว่าโครงสร้างสายโซ่หลักของเอนไซม์นี้คล้ายคลึงกับเอนไซม์ชนิดเดียวกันจากสปีชีส์และสกุลอื่น โครงสร้างโครงกระดูกทนความร้อนได้ดี และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดสามารถผันกลับได้การรวมกันของตัวกระตุ้น Ca2+และเอนไซม์ไม่ส่งผลกระทบต่อสภาพแวดล้อมของสารตกค้างทริปโตเฟน ในขณะที่ตัวยับยั้ง Zn2+ มีผลตรงกันข้ามวิธีที่ค่า pH ของสารละลายมีผลต่อการทำงานของเอนไซม์จะแตกต่างจากรีเอเจนต์ข้างต้น

ในกระบวนการฟอกพิษงูของ PLA2 ปรากฏการณ์ที่เห็นได้ชัดคือพิษงูมียอดการชะของ PLA2 สองยอดขึ้นไปปรากฏการณ์นี้สามารถอธิบายได้ดังนี้ ① เนื่องจากการมีอยู่ของไอโซไซม์;② PLA2 ชนิดหนึ่งถูกโพลีเมอไรเซชันเป็นส่วนผสมของ PLA2 ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่างกัน ซึ่งส่วนใหญ่จะอยู่ในช่วง 9 000~40 000③ การรวมกันของ PLA2 และส่วนประกอบของพิษงูอื่นๆ ทำให้ PLA2 มีความซับซ้อน④ เนื่องจากพันธะเอไมด์ใน PLA2 ถูกไฮโดรไลซ์ ประจุจึงเปลี่ยนไป① และ ② เป็นเรื่องปกติ โดยมีข้อยกเว้นเพียงเล็กน้อย เช่น PLA2 ในพิษงู CrWa/w

มีสองสถานการณ์: ① และ ②เงื่อนไขที่สามพบใน PLA2 ในพิษของงูต่อไปนี้: Oxyranus scutellatus, Parademansia microlepidota, Bothrops a ^>er, Palestinian viper, sand viper และ งูกะปะที่น่ากลัว km。

ผลลัพธ์ของกรณี ④ ทำให้ความเร็วในการย้ายของ PLA2 เปลี่ยนไประหว่างอิเล็กโตรโฟรีซิส แต่องค์ประกอบของกรดอะมิโนไม่เปลี่ยนแปลงเปปไทด์สามารถแตกตัวได้โดยการไฮโดรไลซิส แต่โดยทั่วไปแล้วเปปไทด์ยังคงยึดเหนี่ยวกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์พิษของงูหางกระดิ่งตะวันออกประกอบด้วย PLA2 สองรูปแบบ เรียกว่า type a และ type p PLA2 ตามลำดับความแตกต่างระหว่าง PLA2 ทั้งสองประเภทนี้คือกรดอะมิโนเพียงตัวเดียว กล่าวคือ กลูตามีนในโมเลกุลของ PLA2 หนึ่งจะถูกแทนที่ด้วยกรดกลูตามิกในอีกโมเลกุลของ PLA2แม้ว่าเหตุผลที่แท้จริงของความแตกต่างนี้จะไม่ชัดเจน แต่โดยทั่วไปเชื่อว่าเกี่ยวข้องกับการปนเปื้อนของ PLA2ถ้า PLA2 ในพิษของงูพิษปาเลสไตน์ถูกทำให้อุ่นด้วยพิษดิบ กลุ่มสุดท้ายในโมเลกุลของเอนไซม์จะกลายเป็นมากกว่าเดิมจาก C PLA2 ที่แยกได้จากพิษงูมีขั้ว N ที่แตกต่างกันสองขั้ว และน้ำหนักโมเลกุลเท่ากับ 30,000 ปรากฏการณ์นี้อาจเกิดจากไดเมอร์ที่ไม่สมมาตรของ PLA2 ซึ่งคล้ายกับไดเมอร์สมมาตรที่เกิดจาก PLA2 ในพิษของงูกะปะหลังเพชรตะวันออก และงูหางกระดิ่งหลังเพชรตะวันตกงูเห่าเอเชียประกอบด้วยสปีชีส์ย่อยหลายชนิด ซึ่งบางสปีชีส์จำแนกไม่ชัดเจนนักตัวอย่างเช่น สิ่งที่เคยเรียกว่าสปีชีส์ย่อยของงูเห่านอกแคสเปียนได้รับการยอมรับแล้ว

น่าจะมาจากงูเห่าทะเลแคสเปียนชั้นนอกเนื่องจากมีสปีชีส์ย่อยมากมายและผสมกัน ส่วนประกอบของพิษงูจึงแตกต่างกันไปอย่างมากเนื่องจากแหล่งที่มาต่างกัน และไอโซไซม์ของ PLA2 ก็สูงเช่นกันตัวอย่างเช่นพิษงูเห่า

พบไอโซไซม์ PLA2 อย่างน้อย 9 ชนิดในสปีชีส์ r^ll และพบไอโซไซม์ PLA2 7 ชนิดในพิษของงูเห่าชนิดย่อยแคสเปี้ยนDurkin และคณะ(1981) ศึกษาปริมาณ PLA2 และจำนวนไอโซไซม์ในพิษงูชนิดต่างๆ ได้แก่ พิษงูเห่า 18 พิษ พิษแมมบ้า 3 พิษ งูพิษ 5 พิษ งูกะปะ 16 พิษ และพิษงูทะเล 3 พิษโดยทั่วไป กิจกรรมของ PLA2 ของพิษงูเห่าจะสูง มีไอโซไซม์จำนวนมากกิจกรรมของ PLA2 และไอโซไซม์ของพิษงูพิษอยู่ในระดับปานกลางกิจกรรม PLA2 ของพิษแมมบ้าและพิษงูกะปะนั้นต่ำมากหรือไม่มีกิจกรรม PLA2 เลยกิจกรรมของ PLA2 ของพิษงูทะเลก็ต่ำเช่นกัน

ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา ยังไม่มีรายงานว่า PLA2 ในพิษงูมีอยู่ในรูปของ active dimer เช่น งูกะปะชนิด rhombophora ตะวันออก (C. งูพิษประกอบด้วยชนิด a และชนิด P PLA2 ซึ่งทั้งสองชนิดประกอบด้วยสองหน่วยย่อยที่เหมือนกัน และมีเพียงไดเมอเรสเท่านั้นที่มี

กิจกรรม.เชน และคณะยังเสนอด้วยว่า PLA2 ของพิษงูเท่านั้นที่เป็นรูปแบบแอคทีฟของเอนไซม์การศึกษาโครงสร้างเชิงพื้นที่ยังพิสูจน์ได้ว่า PLA2 ของงูกะปะหลังเพชรตะวันตกมีอยู่ในรูปของไดเมอร์สารประกอบที่น่าพิศวง

พิษงูมี PLA ^ Ei และ E2 ที่แตกต่างกันสองแบบ โดยที่ 仏 มีอยู่ในรูปของไดเมอร์ ตัวหรี่จะทำงาน และโมโนเมอร์ที่แยกออกจากกันไม่ทำงานLu Yinghua และคณะ(1980) ศึกษาเพิ่มเติมเกี่ยวกับคุณสมบัติทางกายภาพและเคมีและจลนพลศาสตร์ของปฏิกิริยาของ E. Jayanthi et al.(1989) แยก PLA2 พื้นฐาน (VRVPL-V) ออกจากพิษของงูพิษน้ำหนักโมเลกุลของโมโนเมอร์ PLA2 คือ 10,000 ซึ่งมีผลทำให้ตาย ต้านการแข็งตัวของเลือด และบวมน้ำเอนไซม์สามารถรวมตัวกับโพลิเมอร์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่างกันได้ภายใต้เงื่อนไขของค่า pH 4.8 และระดับของพอลิเมอไรเซชันและน้ำหนักโมเลกุลของโพลิเมอร์จะเพิ่มขึ้นเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้นน้ำหนักโมเลกุลของพอลิเมอร์ที่สร้างขึ้นที่ 96 ° C คือ 53 100 และกิจกรรม PLA2 ของพอลิเมอร์นี้เพิ่มขึ้นสองเท่า